Macromoléculas.
Las
macromoléculas se clasifican en naturales y sintéticas. Las primeras son
encontradas en los seres vivos, mientras, que las segundas son todas aquellas
sintetizadas por el hombre para su bienestar.
Macromoléculas naturales.
Se
les conoce así porque son moléculas cuya masa molecular es superior a los 10
000 uma (unidad de masa atómica).
Las
macromoléculas naturales son clasificadas en:
♪ Carbohidratos
♫ Proteínas
♪ Lípidos
En
este blog les vamos a hablar específicamente de las proteínas...
Introducción.
El termino proteína proviene del griego proteios, que significa primordial o de nivel primario y fue
utilizado por vez primera vez por el químico alemán Gerardus Mulder en 1838,
para darle un nombre a un grupo especifico de sustancias muy abundantes en las plantas
y los animales.
¿Qué son las proteínas?
En general, las proteínas son macromoléculas muy
complejas que se encuentran en las estructuras celulares y hacen posible las
reacciones químicas del metabolismo celular. Asimismo son las moléculas que
definen la identidad de cada ser vivo en el planeta, puesto que son la base de
la estructura y función del código genético.
Dato interesante: En una bacteria se encuentran más
de 1 000 proteínas diferentes, mientras que en el ser humano existen
aproximadamente 10 000.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
Estas biomoléculas -
moléculas propias de los organismos vivos- están constituidos básicamente por
carbono, oxigeno, hidrogeno y nitrógeno.
En todas las proteínas se encuentra una buena cantidad de nitrógeno, pues a
través de él se establecen los enlaces químicos entre las unidades
estructurales que las forman.
Las proteínas se
consideran polímeros macromoléculas formadas por la unión de pequeñas moléculas
que reciben el nombre de monómeros naturales formados por unidades más simples
a las que llamamos aminoácidos.
Las proteínas que
constituyen los seres vivos están formadas por 20 aminoácidos básicos y se
clasifican en naturales y esenciales.
El grupo de los 20 aminoácidos
que se encuentra en las proteínas de los seres vivos comparte una estructura
general que consta de un carbono central (el carbono alfa α) rodeado de un
hidrogeno, un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral R.
Una proteína puede
contener desde 1 hasta cerca de 300 aminoácidos unidos a través de enlaces
covalentes que reciben el nombre de enlaces pepiticos. Al formarse este enlace
se elimina una molécula de agua y siempre queda en un extremo de la cadena de aminoácidos
un grupo amino y en el otro, un grupo carboxilo.
AMINOACIDOS ENCONTRADOS EN LA PROTEINA.
LOS AMINOACIDOS (ALIFATICOS) SON:
LOS AMINOACIDOS (AROMATICOS) SON:
LOS AMINOACIDOS (ALCOHOLES) SON:
LOS AMINOACIDOS (CON AZUFRE) SON:
LOS AMINOACIDOS (ACIDOS SON):
LOS AMINOACIDOS (BASES) SON:
LOS AMINOACIDOS (AMIDAS) SON:
EL UNICO AMINOACIDO (INMINOACIDO) ES:
AMINOACIDOS ENCONTRADOS EN LA PROTEINA.
Estructura primaria.
La estructura primaria se
define como la secuencia lineal de residuos de aminoácidos presentes, donde
cada uno está unido al mediante un enlace peptídico.
El orden que presentan
los aminoácidos en la estructura
primaria determina la función y la conformación final que adopta la proteína en
los siguientes niveles de organización.
La secuencia de los
aminoácidos en la cadena depende del material genético, es decir, el DNA es el
que establece de manera específica cómo estarán unidos los residuos en la
cadena.
Estructura
secundaria.
La capacidad de giro que tienen los aminoácidos a través
de su enlace peptídico, la secuencia lineal se enrolla alrededor de un eje de
simetría por lo que la cadena adopta una disposición muy estable en forma de espiral
denominada estructura secundaria. Se
conocen dos tipos fundamentales: α- hélice y la β-laminar.
En la estructura α- hélice la configuración
primaria se enrolla de tal manera que toma una disposición helicoidal, donde
cada aminoácido se pliega de forma que sigue el giro alrededor de un eje. La
hélice así formada es tan estrecha que aparentemente no existe espacio entre
los átomos. Cada cuatro enlaces peptídicos se establece un enlace por puente de
hidrogeno con una unión peptídica y de esta manera se forman dos puentes de
hidrogeno.
La
estructura β-laminar es conocida
también como estructura de laminas plegadas. En este tipo de estructura cada
lamina a unida a la siguiente por uniones cruzadas de enlaces de hidrogeno en
forma de zigzag. Al participar todos los enlaces peptídicos se obtiene una estructura de gran
estabilidad. Generalmente en forma β existen dos o más cadenas polipeptídicas
dispuestas en el mismo sentido o en
sentido opuesto.
Estructura terciaria.
Esta estructura muestra la
forma en que se organizan las cadenas
polipeptídicas en el espacio, generalmente a partir de la estructura
secundaria. La estructura terciaria se mantiene gracias a los enlaces entre los radicales R de los
aminoácidos y los enlaces peptídicos. Los enlaces que dan origen a la estructura
terciaria pueden ser de diversos tipo:
iónicos, por puente de hidrogeno, por
puentes disulfuro o por interacciones hidrofóbicas.
Estructura cuaternaria.
En esta estructura están
involucradas varias cadenas polipeptídicas distribuidas en el espacio para
formar un complejo proteínico. El numero de cadenas polipeptídicas varia, por
ejemplo, son dos en el caso de las hexoquinasas, cuatro en la hemoglobina o mas
como en la cápsida del virus de la poliomielitis.
Entre otros ejemplos de
este tipo de proteínas de estructura cuaternaria están las inmunoglobulinas y
la miosina. Representa el nivel más complejo
de proteínas, y podemos encontrarla en enzimas y anticuerpos.
Desnaturalizacion de las proteinas.
La
desnaturalización de las proteínas se produce
a causa de diversos factores,
entre ellos la polaridad del disolvente, el pH del medio o condiciones extremas
de temperatura, que pueden provocar que las proteínas pierdan su estructura
original llamada también estructura
nativa, lo cual incide en el
cambio de las propiedades fisicoquímicas
y en su optimo funcionamiento.
La
desnaturalización, en la estructura primaria, interrumpe la secuencia de
aminoácidos, mientras que en caso de la estructura secundaria provoca que la
proteína pierda todos los patrones de repetición regulares que dan lugar a la forma α- hélice y se genera formas aleatorias.
Cuando la
desnaturalización afecta a una proteína con estructura terciaria se interrumpen
los enlaces covalentes entre las cadenas de aminoácidos, los enlaces
dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos y los dipolo
inducidos entre cadenas laterales no
polares de aminoácidos.
En la
estructura cuaternaria, la desnaturalización provoca que las subunidades de proteínas se separen o que se altere su posición espacial.
Ejemplos
cotidianos de desnaturalización de las proteínas:
- Cuando se fríe o se cuece un huevo; en ambas circunstancias la albumina (clara del huevo)
- Otro ejemplo se encuentra en la “nata” que se genera cuando se pone a hervir la leche pura de vaca. El aumento d temperatura provoca que la lactoalbúmina de la leche cambie de liquida a un estado semisólido de color blanco.
Clasificacion de las proteinas.
La estructura de las proteínas incide de
manera fundamental en su función biológica. Esto quiere decir que la secuencia
de aminoácidos que integra a cada una de ellas y la disposición espacial que
adoptan al plegarse es específica para la función que desempeñan en los
organismos.
Función
estructural:
Las proteínas participan de manera
significativa en la construcción de la estructura celular y de todo nuestro
organismo.
Proveen soporte a ciertos tejidos; por
ejemplo, en los tendones que unen los músculos a los huesos hay una proteína
llamada elastina, cuya función
consiste en soportar estiramientos entre los músculos. El colágeno es una proteína que forma los huesos y
cartílagos. Algunas proteínas estructurales dan protección, como la queratina,
que forma parte de las uñas y el cabellos de los humanos.
Función de
regulación:
Además de participar a nivel estructural, las
proteínas tienen una gran importancia a nivel de regulación de una infinidad de reacciones químicas celulares.
Hormonas como la insulina son de naturaleza
proteica y sin ella no podemos aprovechar los azucares en el organismo.
Otros ejemplos de hormonas reguladoras son la
vasopresina; que regula la absorción de
agua en el riñón y la oxitocina; regula la secreción de leche materna y la
presencia de algunas actitudes relacionadas con el afecto y cuidado de la
prole.
Función de
defensa:
También las proteínas participan en la defensa
del organismo a través de los anticuerpos e inmunoglobulinas, entre otros.
Las inmunoglobulinas
se encargan, en los vertebrados
superiores, de reconocer moléculas u organismos extraños y de unirse a ellos a
facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario.
Función de reparación:
Cuando el organismo sufre alguna
herida, solo puede repararla si cuenta con las proteínas necesarias de
reparación en la escala de lo pequeño. Si existe una hemorragia, las proteínas
participan en el proceso de la coagulación frenando la pérdida de sangre,
produciendo fibrinógeno, fibrina y finalmente un coágulo. Cuando los procesos de
reparación se desequilibran, las células pueden funcionar mal, morir o producir
enfermedades como diabetes, Parkinson cáncer.
Función de transporte:
Las proteínas son las encargadas de llevar
oxigeno a nuestras células por medio de la hemoglobina, entre muchas otras
funciones. Los transportadores biológicos son siempre proteínas.
Función de percepción:
Existen unas
proteínas denominadas encefalinas, entre las que se encuentran la Met-encefalina
y la Leu-encefalina que se distinguen entre sí
por el aminoácido terminal. Cada uno de ellos son pentapéptidos (incluyen cinco aminoácidos) que intervienen en el cerebro en procesos relacionados con la
percepción del dolor.
Metabolismo de las proteínas.
Las proteínas contenidas en los alimentos
llegan inalteradas a nuestro estomago. Allí, por la acción del acido
clorhídrico, sufren una desnaturalización, es decir, su estructura enrollada se
estira. El estiramiento facilita la acción de las hidrolasas proteolíticas sobre ellas.
La primera en
actuar es la pepsina que es una proteinasa enzima que desdobla a las proteínas.
La acción de la pepsina
consiste en el ataque a unos pocos enlaces peptídicos para formar los peptonas.
Las peptonas
sufren un desdoblamiento en el intestino, en el que actúan tres enzimas
pancreáticas: tripsina, quimiotripsina y
procinasa.
La degradación
provocada por estas enzimas llega hasta el desdoblamiento de algunos péptidos y
algunos aminoácidos. Finalmente, actúa el jugo intestinal por medio de la
enzima tripsina, para liberar los
aminoácidos que así pueden ser absorbidos por las vellosidades intestinales.
Por su parte, la
flora intestinal actúa sobre los grupos nitrogenados para elaborar ciertos
productos como el indol y escatol,
característico de las heces fecales.
Como resultado de la degradación de las proteínas, en la orina
normal se
encuentran algunos productos de desecho como urea, sales amínicas y creatinina.
